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Die Arbeit beschreibt die Entdeckung einer Peroxydase in Penicillium spinulosum, die an der Lyse von Peroxyd-Brücken im Cutin beteiligt ist. Die Peroxydase wird durch eine Ammoniumsulfat-Fällung aus einem Rohextrakt isoliert und zeigt eine Aktivität bei der Freisetzung von Sauerstoff aus präinkubiertem Cutin. Die Ergebnisse legen nahe, dass die Peroxydase eine wichtige Rolle bei der Cutinolyse spielt und dass sie von den Oxydasen zu unterscheiden ist, die auch im Extrakt vorhanden sind. Die Peroxydase zeigt eine konstante Aktivität im pH-Bereich von 5,2-8,0, während die Oxydasen ein Optimum bei pH 6,0-6,5 haben. Die Trennung der Peroxydase von den Oxydasen und der Cutin-Esterase durch fraktionierte Ammoniumsulfat-Fällung war jedoch nicht erfolgreich.

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Die Arbeit beschreibt die Entdeckung einer Peroxydase in Penicillium spinulosum, die an der Lyse von Peroxyd-Brücken im Cutin beteiligt ist.

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